Browsing by Author "Nacar, Cevdet"

Filter results by typing the first few letters
Now showing 1 - 2 of 2
  • Thumbnail Image
    Item
    GNAI2 Geninde İki Aday Polimorfizm
    (Acıbadem Mehmet Ali Aydınlar Üniversitesi, 2012-04-01) Kara, Emrah; Nacar, Cevdet; Kan, Beki
    ÖZET Amaç: GNAI2 geninin 193 numaralı kodonunda bir hipofiz tümöründe ilk kez saptanmış olan bir mutasyonun polimorfizm olma olasılığının incelen mesi. Hastalar ve Yöntem: Kandan elde edilen DNA’lar GNAI2 geninin beşinci ve altıncı eksonları ile aralarındaki intron bölgesini içerecek şekilde Polime raz Zincir Tepkimesi (PZT) ile çoğaltıldı. PZT ürünleri Tek Sarmal Konformas yon Polimorfizmi (SSCP) yöntemiyle mutasyon belirleme (MDE) ve poliakri lamit jellerinde incelendi. Seçilen bazı örneklerin otomatik DNA analizi ger çekleştirildi. Bulgular: SSCP analizinde farklı örnekçe belirlenen iki örneğin otomatik DNA dizi analizlerinde, 193 numaralı kodonda mutasyon olmadığı ancak GNAI2 geninin beşinci ve altincı eksonları arasındaki intron bölgesinde bir C/T (C20151) değişikliğinin olduğu saptandı. Sonuç: Bulgularımız GNAI2 geninin 193 numaralı kodonunda daha önce be lirlenen değişikliğin polimorfizm olma olasılığını desteklememektedir.
  • No Thumbnail Available
    Item
    Structural characterization of recombinant bovine Go alpha by spectroscopy and homology modeling
    (IOS PRESS, 2011-01-01) Tiber, Pinar Mega; Orun, Oya; Nacar, Cevdet; Sezerman, Ugur Osman; Severcan, Feride; Severcan, Mete; Matagne, Andre; Kan, Beki
    Go, a member of heterotrimeric guanine nucleotide-binding proteins, is the most abundant form of G protein in the central and peripheral nervous systems. Go alpha has a significant role in neuronal development and function but its signal transduction mechanism remains to be clarified. In this study, the bovine Go alpha subunit was overexpressed and purified into homogeneity. Its activity was studied using {[}S-35] GTP gamma S binding, intrinsic fluorescence and BODIPY assays. The secondary structure was determined by both FTIR and CD spectroscopy as 42.3\% alpha-helix, 13.4\% beta-sheet and 24.3\% beta-turn. A theoretical structure model was constructed. The structure from homology modeling is in very good agreement with the crystal structure of mouse Go alpha subunit except for the loop between alpha B-alpha C helices. This model was docked to the mouse RGS16 molecule. T117 on the alpha B-alpha C loop of Go alpha interacted with K172 on RGS16 as opposed to the T117 and K164 interaction in mouse.